पेट के अल्सर के बैक्टीरिया अल्जाइमर के खिलाफ एक आश्चर्यजनक सहयोगी हो सकते हैं

हालाँकि वैज्ञानिकों ने इस बीमारी को समझने में महत्वपूर्ण प्रगति की है, लेकिन अभी भी इसका कोई इलाज नहीं है। इसका एक कारण यह भी है कि अल्जाइमर रोग के कई कारण हैं – जिनमें से कई अभी भी पूरी तरह से समझ में नहीं आए हैं। दो प्रोटीन जिन्हें व्यापक रूप से अल्जाइमर रोग में केंद्रीय भूमिका निभाने के लिए माना जाता है, वे हैं एमिलॉयड-बीटा और टौ। एमिलॉयड-बीटा मस्तिष्क कोशिकाओं के बाहर चिपचिपी पट्टिकाएँ बनाता है। यह न्यूरॉन्स के बीच संचार को बाधित करता है। टौ मस्तिष्क कोशिकाओं के अंदर जमा हो जाता है, जहाँ यह उलझ जाता है। इससे अंततः कोशिका मृत्यु हो जाती है। ये पट्टिकाएँ और उलझनें अल्जाइमर रोग की पहचान हैं।

इस समझ को एमिलॉयड परिकल्पना के रूप में जाना जाता है, जिसने दशकों तक शोध को आकार दिया है और ऐसे उपचारों को जन्म दिया है जिनका उद्देश्य मस्तिष्क से एमिलॉयड को साफ़ करना है। हाल के वर्षों में इस उद्देश्य के लिए मोनोक्लोनल एंटीबॉडी दवाओं को मंजूरी दी गई है। लेकिन वे केवल बीमारी के शुरुआती चरणों में ही काम करते हैं। वे मौजूदा क्षति को उलट नहीं पाते हैं और मस्तिष्क की सूजन और रक्तस्राव जैसे गंभीर दुष्प्रभाव पैदा कर सकते हैं। सबसे महत्वपूर्ण बात यह है कि वे केवल एमिलॉयड-बीटा को लक्षित करते हैं, जिससे टौ का इलाज नहीं हो पाता।

लेकिन एक आश्चर्यजनक मोड़ में, मेरे और मेरे सहयोगियों द्वारा प्रकाशित हाल के शोध में पाया गया है कि हेलिकोबैक्टर पाइलोरी – एक बैक्टीरिया जो पेट के अल्सर के लिए सबसे अधिक जाना जाता है – से एक प्रोटीन एमिलॉयड-बीटा और टौ दोनों के विषाक्त निर्माण को रोक सकता है। यह अप्रत्याशित खोज अल्जाइमर रोग के खिलाफ लड़ाई के लिए एक नई रणनीति की ओर इशारा कर सकती है। हमारी खोज एक बहुत ही अलग सवाल से शुरू हुई। हम शुरू में अध्ययन कर रहे थे कि एच पाइलोरी अन्य सूक्ष्मजीवों के साथ कैसे बातचीत करता है। कुछ बैक्टीरिया बायोफिल्म्स नामक सुरक्षात्मक समुदाय बनाते हैं, जो संरचनात्मक मचान के रूप में एमिलॉयड असेंबली (मस्तिष्क में बनने वाले प्लेक के समान संरचना) पर निर्भर करते हैं।

इससे हमें आश्चर्य हुआ: क्या एच पाइलोरी मनुष्यों में एमिलॉयड असेंबली में हस्तक्षेप करके बैक्टीरियल बायोफिल्म्स को प्रभावित कर सकता है? हमने अपना ध्यान एक प्रसिद्ध एच पाइलोरी प्रोटीन पर केंद्रित किया जिसे कैगए कहा जाता है। जबकि प्रोटीन का आधा हिस्सा मानव कोशिकाओं (जिसे सी-टर्मिनल क्षेत्र कहा जाता है) में हानिकारक प्रभाव उत्पन्न करने के लिए जाना जाता है, दूसरे आधे हिस्से (प्रोटीन का एन-टर्मिनल क्षेत्र) में सुरक्षात्मक गुण हो सकते हैं।हमें आश्चर्य हुआ कि कैगएएन नामक इस एन-टर्मिनल टुकड़े ने बैक्टीरिया प्रजातियों एस्चेरिचिया कोली और स्यूडोमोनास में बैक्टीरियल एमिलॉयड और बायोफिल्म्स दोनों के निर्माण को नाटकीय रूप से कम कर दिया। इन परिणामों से उत्साहित होकर, हमने परीक्षण किया कि क्या वही प्रोटीन टुकड़ा मानव एमिलॉयड-बीटा प्रोटीन के निर्माण को रोक सकता है।

ऐसा करने के लिए, हमने प्रयोगशाला में एमिलॉयड-बीटा अणुओं को इनक्यूबेट किया: कुछ को कैगएएन से उपचारित किया गया, जबकि अन्य को सामान्य रूप से छोड़ दिया गया। फिर हमने फ्लोरोसेंस रीडर और इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोप का उपयोग करके एमिलॉयड गठन को ट्रैक किया। हमने पाया कि परीक्षण अवधि के दौरान उपचारित नमूनों में एमिलॉयड क्लंप का निर्माण बहुत कम था। बहुत कम सांद्रता पर भी, CagAN ने एमिलॉयड-बीटा को एमिलॉयड समुच्चय बनाने से लगभग पूरी तरह से रोक दिया। यह समझने के लिए कि CagAN कैसे काम करता है, हमने परमाणु चुंबकीय अनुनाद (जो हमें यह देखने की अनुमति देता है कि अणु एक दूसरे के साथ कैसे बातचीत करते हैं) का उपयोग करके यह जांच की कि प्रोटीन एमिलॉयड-बीटा के साथ कैसे बातचीत करता है। हमने संभावित तंत्रों की जांच करने के लिए कंप्यूटर मॉडलिंग का भी उपयोग किया। उल्लेखनीय रूप से, CagAN ने टाऊ एकत्रीकरण को भी अवरुद्ध कर दिया – यह सुझाव देते हुए कि यह अल्जाइमर रोग में शामिल कई विषाक्त प्रोटीनों पर कार्य करता है।

रोग को रोकना
हमारे अध्ययन ने हमें दिखाया है कि हेलिकोबैक्टर पाइलोरी प्रोटीन का एक टुकड़ा अल्जाइमर रोग में शामिल दो प्रोटीनों के निर्माण को प्रभावी रूप से रोक सकता है। इससे पता चलता है कि जीवाणु प्रोटीन – या उनके बाद तैयार की गई दवाएँ – किसी दिन अल्जाइमर के शुरुआती लक्षणों को रोक सकती हैं। इसके अलावा, लाभ अल्जाइमर रोग से परे भी हो सकते हैं। अतिरिक्त प्रयोगों में, उसी जीवाणु के टुकड़े ने IAPP (टाइप 2 मधुमेह में शामिल एक प्रोटीन) और अल्फा-सिन्यूक्लिन (पार्किंसंस रोग से जुड़ा हुआ) के एकत्रीकरण को अवरुद्ध कर दिया। ये सभी स्थितियाँ विषाक्त एमिलॉयड समुच्चयों के संचय द्वारा संचालित होती हैं।

एक एकल जीवाणु टुकड़ा इतने सारे प्रोटीनों में हस्तक्षेप कर सकता है, यह रोमांचक चिकित्सीय क्षमता का सुझाव देता है। हालाँकि ये स्थितियाँ शरीर के विभिन्न भागों को प्रभावित करती हैं, लेकिन वे एमिलॉयड प्रोटीनों के बीच क्रॉस-टॉक के माध्यम से जुड़ी हो सकती हैं – एक साझा तंत्र जिसे CagAN बाधित करने में मदद कर सकता है। बेशक, यह स्पष्ट होना महत्वपूर्ण है: यह शोध अभी भी प्रारंभिक चरण में है। हमारे सभी प्रयोग प्रयोगशाला सेटिंग्स में किए गए थे, अभी तक जानवरों या मनुष्यों में नहीं। फिर भी, निष्कर्ष एक नया रास्ता खोलते हैं। हमारे अध्ययन ने यह भी पता लगाया कि कैसे CagAN ने एमिलॉयड-बीटा और टाऊ को एमिलॉयड समुच्चय बनाने से रोका।

CagAN ने ऐसा करने के तरीकों में से एक प्रोटीन को एक साथ आने से रोककर किया। उन्होंने छोटे, समय से पहले बनने वाले एमिलॉयड समुच्चयों को भी बनने से रोका। भविष्य में, हम विस्तृत तंत्र अध्ययन जारी रखेंगे और पशु मॉडल में प्रभावों का मूल्यांकन करेंगे। ये परिणाम एक सवाल भी उठाते हैं: क्या एच पाइलोरी, जिसे लंबे समय से केवल हानिकारक माना जाता है, का कोई सुरक्षात्मक पक्ष भी हो सकता है? कुछ अध्ययनों ने एच पाइलोरी संक्रमण और अल्जाइमर रोग के बीच संबंध का संकेत दिया है, हालांकि यह संबंध अभी भी अस्पष्ट है।

हमारी खोज इस चर्चा में एक नया आयाम जोड़ती है, यह सुझाव देते हुए कि एच पाइलोरी का एक हिस्सा वास्तव में उन आणविक घटनाओं में हस्तक्षेप कर सकता है जो अल्जाइमर रोग का कारण बनते हैं। इसका मतलब है कि भविष्य में, हमें अधिक सटीक और व्यक्तिगत दृष्टिकोण अपनाने की आवश्यकता हो सकती है। एंटीबायोटिक दवाओं के साथ एच पाइलोरी को पूरी तरह से खत्म करने के बजाय, विभिन्न जैविक संदर्भों में यह समझना अधिक महत्वपूर्ण हो सकता है कि जीवाणु के कौन से हिस्से हानिकारक हैं और कौन से वास्तव में फायदेमंद हो सकते हैं। जैसे-जैसे चिकित्सा अधिक सटीकता की ओर बढ़ती जा रही है, लक्ष्य अब हर सूक्ष्म जीव को खत्म करना नहीं रह गया है, बल्कि यह समझना है कि उनमें से कुछ हमारे खिलाफ काम करने के बजाय हमारे साथ कैसे काम कर सकते हैं। यह लेख क्रिएटिव कॉमन्स लाइसेंस के तहत द कन्वर्सेशन से पुनः प्रकाशित किया गया है।

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